论文摘要
应用光谱学和生物信息学方法深入探讨了重金属离子Ag+和Hg2+与菠菜光系统Ⅱ外周33kD锰蛋白的相互作用。本文首先利用荧光光谱、紫外差吸收光谱以及圆二色谱分析了溶液中33kD蛋白与Ag+和Hg2+相互作用的动力学和热力学性质以及由金属离子结合所引起的蛋白构象变化。在不同pH条件下（2.0—9.0）,金属离子与33kD蛋白的相互作用有显著差异,表现为光谱学性质的不同。在所有pH条件下,Hg2+都能对蛋白内源荧光产生明显的淬灭效应,而Ag+在pH2.0条件下反而使蛋白荧光强度上升,说明Ag+和Hg2+对33kD蛋白内源荧光淬灭的方式或机制并不相同。金属离子对荧光光谱最大发射峰的位置影响不大,仅有±1nm的变化,表明金属离子的结合对33kD蛋白芳香族氨基酸残基的微环境仅有轻微影响。紫外差吸收光谱检测到明显的配体向金属的电荷转移（LMCT,ligand-to-metal charge transition）谱带。不同pH下Hg2+的LMCT带形状非常相似,但强度随着pH下降而显著上升;而Ag+体系则呈现出完全相反的现象,LMCT带的强度随着pH的下降而下降,当pH2.0时甚至出现了负信号,这种现象还鲜有报道。LMCT谱带的结果表明33kD蛋白中存在着多个Ag+或Hg2+的结合位点。对pH7.0条件下金属离子引起的33kD色氨酸荧光淬灭分析表明,由Ag+和Hg2+引起的色氨酸荧光淬灭的机制主要是静态淬灭或非辐射能量转移。进一步分析表明引起色氨酸荧光淬灭的Hg2+的结合位点只有一个,且Hg2+极有可能是和两个半胱氨酸的硫原子配位,Hg2+中心位于两个硫原子中间,配位趋向于直线;而Ag+的结合位点也只有一个,除了与两个半胱氨
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